Proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.
Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.
Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.
Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. O peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.
Pode-se classificar as proteínas em três grupos:.
1. Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:
As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
2. Proteínas Conjugadas - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:
3.Proteínas Derivadas - Formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:
Características das protéinas:
* Natureza macromolecular
Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.
* Natureza anfótera
Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.
* Estrutura
Os níveis de organização molecular de uma proteína são:
- Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.
- Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
- Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
- Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:
Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína
A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.
Uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.
* Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),
*Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
* Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
* Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
* Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
Fonte: http://www.universitario.com.br/celo/topicos/subtopicos/citologia/bioquimica/proteinas.html
Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.
Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.
Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. O peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.
Pode-se classificar as proteínas em três grupos:.
1. Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:
As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
2. Proteínas Conjugadas - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:
Proteínas conjugadas | Grupo prostético | Exemplo |
Cromoproteínas | pigmento | hemoglobina, hemocianina e citocromos |
Fosfoproteínas | ácido fosfórico | caseína (leite) |
Glicoproteínas | carboidrato | mucina (muco) |
Lipoproteínas | lipídio | encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos |
Nucleoproteínas | ácido nucléico | ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas |
3.Proteínas Derivadas - Formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:
Características das protéinas:
* Natureza macromolecular
Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.
* Natureza anfótera
Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.
* Estrutura
Os níveis de organização molecular de uma proteína são:
- Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.
- Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
- Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
- Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:
A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.
Uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.
* Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),
*Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
* Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
* Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
* Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
Fonte: http://www.universitario.com.br/celo/topicos/subtopicos/citologia/bioquimica/proteinas.html
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.
Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS: São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.
Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
3 - Estrutura Terciária
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
4 - Estrutura Quaternária
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
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